Nachrichten | Können sich neutrale Moleküle wie geladene Moleküle verhalten? US-Forschungsteam stellt die konventionelle Biochemie infrage
Eine von der University of Massachusetts Amherst geleitete Studie stellt eine langjährige Auffassung über Polyzwitterionen infrage: Obwohl sie als elektrisch neutral gelten, bewegen sie sich in einem elektrischen Feld wie geladene Teilchen. Die in Nature Communications veröffentlichte Arbeit könnte die Analyse von Proteinen und Kohlenhydraten, die Arzneimittelabgabe und andere biomedizinische Anwendungen unterstützen.
Die Studie wurde von der Doktorandin Yeseul Lee aus dem Bereich Polymerwissenschaft und -technik sowie dem Hauptautor Murugappan Muthukumar, Wilmer D. Barrett Professor, durchgeführt.
Neutrale Polymere verhalten sich wie geladene Polymere und widerlegen eine gängige Annahme
Polyzwitterionen bestehen aus zwitterionischen Einheiten mit sowohl positiven als auch negativen Gruppen, sind insgesamt jedoch neutral und sollten sich daher nach konventioneller Auffassung in einem elektrischen Feld nicht bewegen. Die Einzelmolekül-Elektrophorese zeigte:
PSBMA verhält sich wie ein negativ geladenes Molekül
PMPC verhält sich wie ein positiv geladenes Molekül
Mit anderen Worten: Neutrale Moleküle, von denen keine Reaktion erwartet wurde, bewegten sich in eine bestimmte Richtung.
„Meine Forschung untersucht das Verhalten von Proteinen und Aminosäuren, den Bausteinen biologischer Polymere“, sagte Lee. „In der dicht gedrängten zellulären Umgebung ist es entscheidend zu verstehen, wie sich Moleküle bewegen und miteinander kommunizieren.“
Warum bewegen sich neutrale Moleküle? Der Schlüssel ist die „verborgene Ladung“
Das Team identifizierte den Mechanismus:
Ein Polyzwitterion ist wie eine Rippe aufgebaut: Ein geladenes Ende ragt nach außen, während das andere nahe dem Polymergerüst liegt. Die Studie zeigte:
PSBMA trägt an der „Spitze“ der Rippe eine negative Ladung
PMPC trägt an der „Spitze“ eine positive Ladung
Die andere Ladung ist abgeschwächt und nahe dem Gerüst weitgehend „verborgen“
Die Ladung an der Spitze bestimmt daher die Bewegungsrichtung in einem elektrischen Feld.
Ein zweiter Durchbruch: Elektrische Felder in Zellen sind nicht gleichförmig
Wissenschaftler gingen im Allgemeinen davon aus, dass der zelluläre Elektrolyt um Biomakromoleküle eine einheitliche Dielektrizitätskonstante aufweist, wodurch jede Ladung gleichermaßen abgeschwächt wird. Die Studie ergab stattdessen:
Die lokalen Dielektrizitätskonstanten unterscheiden sich im Umfeld positiver und negativer Ladungen
Die Dielektrizitätskonstante ist in der Nähe des Polymergerüsts deutlich niedriger
Sie steigt mit zunehmender Entfernung vom Gerüst und größerer Nähe zur Spitze
Dies deutet darauf hin, dass mikroskopische elektrische Felder in Zellen komplexer sind als bisher angenommen und molekulare Wechselwirkungen nicht durch eine einzige einheitliche Regel beschrieben werden können.
„Dies trägt zum grundlegenden Verständnis der Mechanik der Biochemie bei“, sagte Muthukumar. „Niemand wusste, dass sich die Dielektrizitätskonstante mit der Entfernung vom Polymergerüst verändert. Wir haben dies beobachtet und die Folgen quantifiziert.“
Eine neue Grundlage für die Proteinforschung und Präzisionsmedizin
Die Erkenntnis, dass sich neutrale Moleküle wie geladene Moleküle verhalten können, eröffnet eine neue Perspektive auf den Zusammenbau, die Bewegung und die Wechselwirkungen von Proteinen. Nach Angaben des Teams könnte sie folgende Bereiche voranbringen:
Früherkennung von Krankheiten
Präzise Arzneimittelabgabe
Analyse und Identifizierung von Proteinen und Kohlenhydraten
Screening und Trennung von Biomolekülen
Die Studie wurde von der US National Science Foundation (NSF) und dem Air Force Office of Scientific Research (AFOSR) finanziert.
Nachrichten | Können sich neutrale Moleküle wie geladene Moleküle verhalten? US-Forschungsteam stellt die konventionelle Biochemie infrage
Nachrichten | Können sich neutrale Moleküle wie geladene Moleküle verhalten? US-Forschungsteam stellt die konventionelle Biochemie infrage
Eine von der University of Massachusetts Amherst geleitete Studie stellt eine langjährige Auffassung über Polyzwitterionen infrage: Obwohl sie als elektrisch neutral gelten, bewegen sie sich in einem elektrischen Feld wie geladene Teilchen. Die in Nature Communications veröffentlichte Arbeit könnte die Analyse von Proteinen und Kohlenhydraten, die Arzneimittelabgabe und andere biomedizinische Anwendungen unterstützen.
Die Studie wurde von der Doktorandin Yeseul Lee aus dem Bereich Polymerwissenschaft und -technik sowie dem Hauptautor Murugappan Muthukumar, Wilmer D. Barrett Professor, durchgeführt.
Neutrale Polymere verhalten sich wie geladene Polymere und widerlegen eine gängige Annahme
Polyzwitterionen bestehen aus zwitterionischen Einheiten mit sowohl positiven als auch negativen Gruppen, sind insgesamt jedoch neutral und sollten sich daher nach konventioneller Auffassung in einem elektrischen Feld nicht bewegen. Die Einzelmolekül-Elektrophorese zeigte:
PSBMA verhält sich wie ein negativ geladenes Molekül
PMPC verhält sich wie ein positiv geladenes Molekül
Mit anderen Worten: Neutrale Moleküle, von denen keine Reaktion erwartet wurde, bewegten sich in eine bestimmte Richtung.
„Meine Forschung untersucht das Verhalten von Proteinen und Aminosäuren, den Bausteinen biologischer Polymere“, sagte Lee. „In der dicht gedrängten zellulären Umgebung ist es entscheidend zu verstehen, wie sich Moleküle bewegen und miteinander kommunizieren.“
Warum bewegen sich neutrale Moleküle? Der Schlüssel ist die „verborgene Ladung“
Das Team identifizierte den Mechanismus:
Ein Polyzwitterion ist wie eine Rippe aufgebaut: Ein geladenes Ende ragt nach außen, während das andere nahe dem Polymergerüst liegt. Die Studie zeigte:
PSBMA trägt an der „Spitze“ der Rippe eine negative Ladung
PMPC trägt an der „Spitze“ eine positive Ladung
Die andere Ladung ist abgeschwächt und nahe dem Gerüst weitgehend „verborgen“
Die Ladung an der Spitze bestimmt daher die Bewegungsrichtung in einem elektrischen Feld.
Ein zweiter Durchbruch: Elektrische Felder in Zellen sind nicht gleichförmig
Wissenschaftler gingen im Allgemeinen davon aus, dass der zelluläre Elektrolyt um Biomakromoleküle eine einheitliche Dielektrizitätskonstante aufweist, wodurch jede Ladung gleichermaßen abgeschwächt wird. Die Studie ergab stattdessen:
Die lokalen Dielektrizitätskonstanten unterscheiden sich im Umfeld positiver und negativer Ladungen
Die Dielektrizitätskonstante ist in der Nähe des Polymergerüsts deutlich niedriger
Sie steigt mit zunehmender Entfernung vom Gerüst und größerer Nähe zur Spitze
Dies deutet darauf hin, dass mikroskopische elektrische Felder in Zellen komplexer sind als bisher angenommen und molekulare Wechselwirkungen nicht durch eine einzige einheitliche Regel beschrieben werden können.
„Dies trägt zum grundlegenden Verständnis der Mechanik der Biochemie bei“, sagte Muthukumar. „Niemand wusste, dass sich die Dielektrizitätskonstante mit der Entfernung vom Polymergerüst verändert. Wir haben dies beobachtet und die Folgen quantifiziert.“
Eine neue Grundlage für die Proteinforschung und Präzisionsmedizin
Die Erkenntnis, dass sich neutrale Moleküle wie geladene Moleküle verhalten können, eröffnet eine neue Perspektive auf den Zusammenbau, die Bewegung und die Wechselwirkungen von Proteinen. Nach Angaben des Teams könnte sie folgende Bereiche voranbringen:
Früherkennung von Krankheiten
Präzise Arzneimittelabgabe
Analyse und Identifizierung von Proteinen und Kohlenhydraten
Screening und Trennung von Biomolekülen
Die Studie wurde von der US National Science Foundation (NSF) und dem Air Force Office of Scientific Research (AFOSR) finanziert.
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